Ανακάλυψαν ότι όταν η αμυλοειδής-βήτα, μια βασική πρωτεΐνη που εμπλέκεται στη νόσο του Αλτσχάιμερ, υιοθετεί μια συλλογή αταξινόμητων σχημάτων, γίνεται λιγότερο πιθανό να συσσωρευτεί και να σχηματίσει τοξικά συσσωματώματα που οδηγούν στον θάνατο των εγκεφαλικών κυττάρων.

Τα αποτελέσματα, που δημοσιεύθηκαν στο περιοδικό Nature Computational Science, θα μπορούσαν να βοηθήσουν στην ανάπτυξη μελλοντικών θεραπειών για ασθένειες που περιλαμβάνουν αταξινόμητες πρωτεΐνες, όπως η νόσος του Αλτσχάιμερ και η νόσος του Πάρκινσον.

"Είμαστε συνηθισμένοι να σκεφτόμαστε τις πρωτεΐνες ως μόρια που διπλώνονται σε καλά καθορισμένες δομές: η εύρεση του τρόπου με τον οποίο συμβαίνει αυτή η διαδικασία ήταν κύριο ερευνητικό αντικείμενο τα τελευταία 50 χρόνια," είπε ο καθηγητής Michele Vendruscolo από το Centre for Misfolding Diseases του Cambridge, που ηγήθηκε της έρευνας. "Ωστόσο, περίπου το ένα τρίτο των πρωτεϊνών στο σώμα μας δεν διπλώνονται, και παραμένουν σε αταξινόμητες μορφές, σαν noodles σε σούπα."

Δεν γνωρίζουμε πολλά για τη συμπεριφορά αυτών των αταξινόμητων πρωτεϊνών, αφού οι παραδοσιακές μέθοδοι τείνουν να αντιμετωπίζουν το πρόβλημα του καθορισμού στατικών δομών και όχι δομών σε κίνηση. Η προσέγγιση που ανέπτυξαν οι ερευνητές αξιοποιεί την υπολογιστική υποδομή της Google για να παράγει μεγάλο αριθμό σύντομων τροχιών. "Εκτεταμένες υπολογιστικές προσομοιώσεις μας επιτρέπουν να καταγράψουμε τις μοριακού επιπέδου κινήσεις χιλιάδων αντιγράφων μιας πρωτεΐνης παράλληλα, και να τις αναπαράγουμε σαν ταινία," είπε ο συν-συγγραφέας Dr. Kai Kohlhoff από την Google Research.

Οι πιο κοινές τύποι κινήσεων εμφανίζονται πολλές φορές σε αυτές τις ταινίες, καθιστώντας δυνατό τον ορισμό των συχνοτήτων με τις οποίες οι αταξινόμητες πρωτεΐνες πηδούν μεταξύ διαφορετικών καταστάσεων.

"Μετρώντας αυτές τις κινήσεις, μπορούμε να προβλέψουμε ποιες καταστάσεις καταλαμβάνει η πρωτεΐνη και πόσο γρήγορα μεταβαίνει μεταξύ τους," είπε ο πρώτος συγγραφέας Thomas Löhr από το Yusuf Hamied Department of Chemistry του Cambridge.